Glycosylase

Les glycosylases d'ADN sont une famille d'enzymes hydrolases découverte par un Thomas Lindhal autour des années 1975 quand il étudiait le processus de réparation de l'ADN mise en œuvre par l'uracile DNA glycosylase.

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Exemple de membres de la famille des glycosylases humaines.

Les glycosylases d'ADN sont une famille d'enzymes hydrolases découverte par un Thomas Lindhal autour des années 1975 quand il étudiait le processus de réparation de l'ADN mise en œuvre par l'uracile DNA glycosylase. Il existe plusieurs glycosylases classées selon leurs substrats et de leur vitesse d'action^[1] et ils sont identifiés par la nomenclature EC sous le nombre 3.2.2.

Mecanisme

Les glycosylases génèrent un site ADN- (apurinique ou apyrimidinique) -lyase en supprimant la base azotée tout en laissant le structure sucre-phosphate intacte. Ces sites sont reconnus par l'enzyme AP endonucléase qui procède à la réparation.

Exemples

Ogg1 (levure) ou hOgg1 (humain) retire la 8-oxo-guanine après l'exposition à des mutagènes.
Uracile DNA glycosylase (chez les procaryotes et les eucaryotes), supprime l'uracile de l'ADN.

Intérêt humain

Arbre phylogénétique des glycosylases

L'arbre phylogénétique ci-contre présente les différentes MUG «mismatch specific uracil DNA glycosylases» qui ont évolué avec les espèces suivant les besoins de celles-ci. Chez les humains, les rats et les souris, on utilise désormais la TDG. Il y a cependant une certaine homologie qui est gardée à travers le temps et les différentes espèces qui serait caractérisée par la conservation du site catalytique de la TDG. Il semblerait par exemple, que la MUG E. coli possède 37% d'homologie avec la TDG humaine^[2]

Bibliographie

Griffiths, Anthony J. et al (2005). Introduction to Genetic Analysis (8th Ed. ) . W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4939-4

Notes

↑ http ://www. med. univ-rennes1. fr/wkf/stock/RENNES20061026023654vdavid (Microsoft_PowerPoint_-_R_351parationVD. ppt). pdf
↑ Hardeland, U., Bentele, M., Jiricny, J., Schär, P., 2003. The versatile thymine DNA glycosylase : a comparative characterisation of the human, Drosophila and fission yeast orthologs. Nucleic Aicids Research, Vol. 31, No. 9, p. 2261-2271.

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