Hélicase

Les hélicases sont des protéines qui utilisent l‘énergie d'hydrolyse de l'ATP ou du GTP pour catalyser l'ouverture d'acides nucléiques appariés sous forme double brins.



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Enzyme - ADN

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Définitions :

  • enzyme capable de dérouler l'hélice de l'acide nucléique (ADN ou ARN). (source : premiumorange)
Structure d'une helicase de levure (PDB : 1CUK)

Les hélicases sont des protéines qui utilisent l‘énergie d'hydrolyse de l'ATP ou du GTP pour catalyser l'ouverture d'acides nucléiques (ADN ou ARN) appariés sous forme double brins. Elles ont la capacité de se déplacer de manière orientée sur des acides nucléiques sous forme double ou simple brin et possèdent par conséquent une activité translocase (décroche des protéines fixées à l'ADN). Les propriétés qui caractérisent ces moteurs moléculaires sont leur directionnalité (de 5'vers 3'ou l'inverse), leur processivité, le statut oligomérique (mono, di, ou hexamèrique) de la forme active, et la taille des «pas» (en nucléotide) effectué pour chaque nucléotide hydrolysé. Chaque organisme compte plusieurs hélicases, spécialisées dans des processus cellulaires cruciaux tels que la réplication, la, la recombinaison, la biogénèse des ribosomes, la traduction, et la réparation de l'ADN, et régulées par des domaines qui leurs sont propres. On retrouve de nombreuses hélicases dans l'ensemble des organismes étudiés jusqu'alors. On en trouve 14 différentes chez la bactérie E. coli, et 24 chez l'homme. Leur importance biologiques est soulignée par les particulièrement nombreuses maladies génétiques imputées à un défaut de ces protéines (Syndrome de Werner, Syndrome de Bloom, Anémie de Fanconi)

Classification

Les hélicases ont initialement été classée en superfamilles (SF1 et 2) et en familles (F3, F4, et F5) sur la base de leur séquence primaire d'acide aminé conservée. Cette classification est remise en cause depuis l'acquisition de données structurales et des caractéristiques biochimiques de ces hélicases.

Exemple d'hélicase chez E. coli

La structure tridimensionnelle constituée de 141 acides aminés terminaux de l'ADN B Hélicase a été déterminée par la résonance magnétique nucléaire en solution à haute résolution et par les Rayons X en cristallographie. C'est le domaine qui est essentiel pour l'interaction avec les protéines telles que la primase ou l'ADN C. C'est une hélice à 6 bottes avec un schéma de fermeture jamais observé jusque là. Si on observe la structure cristalline, on remarque qu'il s'agit d'un dimère.

Références

Lohman TM, Tomko EJ, Wu CG. Non-hexameric DNA helicases and translocases : mechanisms and regulation. Nat Rev Mol Cell Biol. 2008 May;9 (5)  :391-401.

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